TAF可以增强染色体的形成效率

　　TAF可以增强染色体的形成效率？一种这样的蛋白质，模板激活因子-I（TAF-I），最初被鉴定为在腺病毒基因组DNA和病毒核心蛋白（Ad核心）复合物中复制的刺激因子（Matsumoto等，1993）。 TAF-I通过与病毒核心蛋白VII相互作用来重塑Ad核心结构，我们之前也已经证明TAF-I具有核心组蛋白伴侣活性（Kawase等，1996； Haruki等，2003）。此外，我们已经报道了TAF-1通过在体内外调节接头组蛋白H1的染色质结合活性而起组蛋白伴侣的作用（Kato等人2011）。

　　TAF-I具有双重性质，既可以通过将组蛋白H1沉积在核小体核心颗粒（NCP）上来促进染色体的形成，也可以通过从NCP体外逐出组蛋白H1引起染色体的解体（Okuwaki等人2016）。此外，TAF-1可以将组蛋白H1与非特异性H1-DNA聚集体分离（Kato等人，2011）。有人提出，TAF-I可以通过阻止DNA与组蛋白H1之间的非特异性相互作用来调节功能性组蛋白H1的供应，当有限量的组蛋白H1共存于游离DNA和核小体中时，TAF-1可以增强染色体的形成效率（Kato et al.2011）。

　　这是一个关键问题，因为人们认为基于伴侣的组蛋白H1和DNA相互作用的调节对于维持组蛋白H1的生理功能至关重要。因此，已经探索了其他组蛋白H1分子伴侣（TAF-1以外）来阐明这种机制（Karetsou等，1998； Alekseev等，2003）。此外，伴侣可能对组蛋白H1的核动力学调节也很重要。有人建议根据与染色质的交换动力学将核组蛋白H1库分为三类。taf哪能买到？

　　弱染色质结合级分（快速动力学级分），强染色质结合级分（慢动力学级分）和稳定染色质结合部分（Phair等人2004; Raghuram等人2009）。根据这一证据，很容易提出快和慢级分分别代表组蛋白H1与DNA（染色质）的非特异性和特异性结合（Phair等，2004）。我们之前的FRAP研究表明，TAF-I在弱染色质结合部分中优先调节H1动态（Kato等人，2011年）。因此，TAF-I很有可能通过抑制组蛋白H1与DNA的非特异性相互作用来促进组蛋白H1的迁移，从而在体内维持基因组完整性和基因活性。