TAF具有特定对于组蛋白的活性

　　在这项工作中描述的组蛋白结合研究是使用野生型和SET和TAF-Iβ缺失突变体进行的。这些突变体是基于其与酵母中NAP-1的序列相似性而设计的，该酵母的三维结构是已知的，因为尚未确定SETTAF-Iβ的结构。在编写此手稿时，据报道SET和TAF-Iβ的晶体结构。晶体结构表明SET和TAF-Iβ形成一个呈耳机状的二聚体，每个亚基仅由不稳定且高度移动的α-螺旋，长的主链螺旋和α+β“耳罩结构域”组成（氨基酸分别为1-24、25-78和79-225）。两个主链螺旋不是以盘绕线圈的方式排列，而是以反平行的方式疏水相互作用形成二聚体。耳罩结构域连接到主链螺旋的凹面，其下部在水溶液中具有很高的流动性。

　　SET /TAF-Iβ与NAP-1的晶体结构的比较表明，这两种蛋白在耳罩结构域的区域中显示出最高的相似性。对结构本身的检查以及对野生型蛋白和18个三重突变体的生化分析得出了关于TAF1β的组蛋白和DNA结合特性的重要结论，这为了解其组蛋白伴侣功能提供了见识。更具体地说，Muto等。SET和TAF1β具有特定于H3H4的组蛋白伴侣活性，（b）其酸性C端延伸对H3H4结合并不重要，并且底物的底部耳罩结构域主要由暴露于溶剂中的β结构形成，更可能是其组蛋白伴侣活性的原因。在该工作中，尚未报告对测试相互作用的亲和力测量。我们基于SET和TAF1β缺失突变体和功能域的设计，以及它们对组蛋白亲和力的定量比较，得出了结论，通过将重点转移到亲和力差异上，可以得出扩展和补充本研究的结论。 TAF可以使分子伴侣的分离组蛋白。

　　当在这项工作中分析的结构域被定位到TAF-列上时，很明显TAF-Iβ的中心区域跨越耳罩结构域中的残基76-185，对于组蛋白结合至关重要。该特定区域的序列在人，小鼠和非洲爪蟾SET 和TAF-Iβ之间极为保守，其三级结构与酵母NAP-1中的同源区域非常相似。最近显示，在该区域形成的两亲性β-折叠代表了具有已知结构的所有组蛋白伴侣共有的结构基序，尽管序列，结构背景差异很大和各种伴侣的整体架构。这些观察结果表明了强烈的进化保守性，并强调了该基序与组蛋白伴侣的共同功能的相关性，它们的差异解释了染色质组装中的不同作用。此外，我们的数据提供了具体和定量的证据，表明去除SET /TAF-Iβ的酸性C末端尾巴不会影响其对组蛋白H3的亲和力。从这个观察结果可以很容易地推断出，碱性组蛋白和酸性分子伴侣之间的电荷中和对于它们的相互作用是必不可少的，这一结论进一步得到了某些分子伴侣中完全没有酸性链的支持。但是，不能排除酸性片段的翻译后修饰可能对体内伴侣分子及其各自的组蛋白底物之间的相互作用产生影响。 NAP1的酸性链段因各种程度的聚谷氨酰化而显示出在多种组织和生物中高度多态性，这种修饰可能以可逆的方式显着影响TAF-Iβ的电荷和理化性质，并且导致其与体内组蛋白相互作用的进一步细化。

　　最近关于酵母的组蛋白伴侣家族新成员Vps75的结构和生物化学的三份不同报告揭示了与TAF-Iβ的显着结构相似性，并且与我们的观察一致，强调了组蛋白结合的中央裂口。 Vps75和SET /TAF-Iβ高分辨率结构的比较清楚地表明，除了总体拓扑结构外，这两种蛋白还具有其他一些结构特征，例如缺少延伸的N末端尾巴和中鉴定的辅助结构域。 NAP-1，它指向Vps75是酵母中SET /TAF-Iβ最接近的已知结构同源物。野生型和突变的Vsp75的生化实验表明，其中央裂口对于组蛋白结合及其与组蛋白乙酰基转移酶Rtt109的相互作用很重要。与SET /TAF-Iβ的重要功能相似之处包括主要的核定位，参与非规范的组蛋白分子伴侣活性，与H2A / H2B和H3 / H4的相互作用，H3尾巴与这种相互作用的无关性和缺乏H2A / H2B二聚体的剥离活性与NAP-1形成鲜明对比，NAP-1易于从组装的核小体中去除H2A / H2B二聚体。那么现在taf哪能买到？价格是多少？如果您有需要可以在我们康安途下方购买，扫描下方微信即可。